Concanavaline A, MP Biomedicals™

La lectine est utilisée dans une grande variété d’applications. Le Con A n’est pas une glycoprotéine et ne contient pas de résidus de cystéine. Contrairement à la plupart des autres lectines, la Con A est une métalloprotéine et nécessite un ion métallique de transition, comme le manganèse, plus des ions calcium pour la liaison.

• La Con A n’est pas spécifique au groupe sanguin mais présente une affinité pour les résidus α-D-mannosyles et α-D-glucosyles terminaux. La Con A se lie spécifiquement aux résidus mannosyles et glucosyles des polysaccharides et des glycoprotéines.
• Les groupes hydroxyles non modifiés aux positions C3 , C4 et C6 des anneaux D-glucopyranosyles ou D-mannopyranosyles peuvent être essentiels pour la liaison.
• Chaque sous-unité de Con A contient un ion calcium et un ion manganèse. L’élimination de ces cations par dialyse dans des conditions acides élimine l’activité de liaison aux glucides.
• La Con A se dissocie en dimères à un pH de 5,6 ou inférieur. Entre un pH 5,8 et un pH 7,0, la Con A existe sous forme de tétramère. Pour un pH supérieur à 7,0 des agrégats supérieurs se forment.
• La Con A présente une activité mitogène qui dépend de son degré d’agrégation. La succinylation se traduit par une forme dimère active qui reste un dimère au-dessus d’un pH de 5,6.